Banca de QUALIFICAÇÃO: ISAMAYRA GERMANO DE SOUSA

Uma banca de QUALIFICAÇÃO de MESTRADO foi cadastrada pelo programa.
DISCENTE: ISAMAYRA GERMANO DE SOUSA
DATA: 03/12/2021
HORA: 14:00
LOCAL: Google meet
TÍTULO:

IMOBILIZAÇÃO ASSISTIDA POR PROJETO TAGUCHI DA LIPASE EVERSA® TRANSFORM 2.0 EM SUPORTE HÍBRIDO DE QUITOSANA E AGAROSE

PALAVRAS-CHAVES:

Eversa® Transform 2.0. Imobilização enzimática. Quitosana. Agarose.

PÁGINAS: 51
GRANDE ÁREA: Engenharias
ÁREA: Engenharia Química
RESUMO:

Neste estudo o método Taguchi foi empregado para uma otimização experimental, em que a lipase Eversa® Transform 2.0 foi imobilizada em um suporte híbrido formado por quitosana (QUI) e agarose (AGA) através do método de ligação covalente, utilizando o glutaraldeído (GA) como agente ativador. O suporte híbrido foi inicialmente preparado e ativado com glutaraldeído, para posteriormente ser empregado na imobilização da lipase conforme as indicações do planejamento experimental fornecido, que variou 4 fatores (Tempo, força iônica, concentração de GA e carga de proteína). O biocatalisador produzido foi caracterizado por Difração de Raios X (DRX), Espectroscopia no Infravermelho por Transformada de Fourier (FTIR), Termogravimetria (TGA), Espectroscopia Dispersiva de Energia (EDS) e Microscopia Eletrônica de Varredura (MEV), que indicaram a junção QUI/AGA, a incorporação de glutaraldeído ao suporte e a imobilização da lipase na matriz. A otimização experimental via Taguchi forneceu os parâmetros de reação que mais influenciaram no processo de imobilização, sendo eles carga de proteína (mg/g) e concentração de glutaraldeído (%), além disso determinou como condições ótimas de reação o tempo de 1 hora, força iônica 5mM, concentração de GA 1% e carga de proteína de 5mg por g de suporte, resultando em um biocatalisador de maior atividade (74,39 ± 0,48 U/g), com um rendimento de imobilização de 74,20 ± 0,28%. O biocatalisador também foi avaliado quanto ao seu desempenho em diferentes temperaturas e pH’s em comparação à enzima solúvel, e a inda foram realizados testes de capacidade de carga do suporte, dessorção, capacidade de armazenamento e efeito de diferentes solventes. O biocatalisador produzido perdeu apenas 15,3% da sua atividade após 61 dias de armazenamento, teve sua atividade elevada em 96,70% ± 0,76, 27,34% ± 2,34 e 84,35% ± 1,68 na presença dos solventes orgânicos hexano, ciclohexano e metanol, respectivamente, apresentou maior atividade em temperaturas acima de 50ºC e ainda reteve quase 30% de sua atividade total em 70ºC, enquanto a enzima livre praticamente já não tinha mais atividade significativa. No estudo do efeito do pH, percebeu-se que a imobilização contribuiu para o aumento da atividade enzimática em pH’s alcalinos, elevando a atividade da Eversa® Transform 2.0 até 140% em pH 9. O ensaio de dessorção revelou que não houve desprendimento enzimático do suporte mesmo após 60 min na presença de tampão 25mM pH 7, NaCl 1M e Triton X-100 0,1% (v/v). Por fim, o suporte QUI/AGA apresentou o derivado de maior atividade em uma carga máxima de 23mg de enzima por g de suporte. Nesse contexto, o estudo revelou um novo biocatalisador QUI/AGA/GLU/EVS, com excelentes propriedades, de baixo custo e com características promissoras para futuras aplicações.

MEMBROS DA BANCA:
Externo ao Programa - 2988879 - ADA AMELIA SANDERS LOPES
Interno - 1367300 - ALUISIO MARQUES DA FONSECA
Presidente - 1237057 - JOSE CLEITON SOUSA DOS SANTOS
Externo à Instituição - MARIA ALEXSANDRA DE SOUSA RIOS - UFC
Interno - 2083959 - MARIA CRISTIANE MARTINS DE SOUZA